Bioquímica: ciencia que
estudia todas las reacciones que se dan en los seres vivos. Se divide en:
§ Bioquímica estructural: estudia la forma de los compuestos químicos.
§ Bioquímica del metabolismo: estudia el metabolismo.
§ Bioquímica molecular: estudia la estructura y función de moléculas que
contienen información genética.
La célula está compuesta por
22 elementos químicos, de los cuales el 99% del peso de la célula corresponde a
C, H, O, N (otros: P, K, Mg, S, Fe...).
La sustancia más abundante
en la célula es el agua; la vida empezó en
el agua, y forma parte de la mayoría de seres vivos.
El siguiente compuesto más
abundante es el carbono, elemento
fundamental en la química orgánica, ya que puede formar cuatro enlaces
covalentes, largas cadenas y estructuras en anillo.
El átomo de carbono está
costituido por un nucleo con protones y neutrones, y una corteza con
electrones. El número atómico de un elemento es el número de protones que hay
en el nucleo, que es el mismo que el de electrones. El del átomo de carbono es
6, por tanto tiene 6p y 6e- (también 6n).
Los electrones se distribuyen en la corteza
en diferentes niveles. Dentro de cada nivel se forman unos orbitales, en
cada uno de los cuales hay 1 o 2e- (si hay 2 tienen spin contrario:
giran en sentido contrario). Según niveles y orbitales podemos encontrar:
Así, los 6e- del carbono se
distribuyen en 1s, 2s, 2p, a 2e- por orbital.
Podemos encontrar enlace covalente,
donde se comperten e-, o enlace iónico, donde se ceden.
Iones: átomos que tienen
carga eléctrica:
- Aniones:
carga negativa, tienen un e- de más.
- Cationes:
carga positiva, tienen un e- de menos.
Diferencia entre química orgánica e inorgánica.
|
Química
orgánica
|
Química inorgánica
|
Nº de elementos
|
Pocos.
|
Toda la tabla periódica.
|
Enlace
|
Covalente.
|
Iónico.
|
Velocidad de reacción
|
Lenta. Contiene enzimas que aceleran las
reacciones.
|
Rápida. No contiene enzimas.
|
Fuerzas intermoleculares.
§ Fuerzas
electrostáticas: fuerzas de atracción entre moléculas con cargas de signo contrario,
aniones y cationes. A menos distancia, más atracción.
§ Puentes de Hidrógeno: aparecen entre
oxígeno (carga negativa) e hidrógeno (carga positiva). Se encuentran entre
moléculas de agua. Son fuerzas más débiles que los enlaces covalentes, pero
aumentan cuantos más hay.
§ Fuerzas de Van der
Waals:
son débiles en una distancia mínima, que si se sobrepasa se repelen.
§ Interacciones
hidrofóbicas: se producen entre moléculas apolares o sin carga, que se agrupan en
medio acuoso.
§ Fuerzas polares: más débiles que
las electrostáticas, se producen entre moléculas con cargas parciales que se
atraen.
Jerarquía de la organización de
las moléculas en la célula.
Los primeros elementos son simples; H2O,
CO2, N2, y a partir de ellos se forman unos compuestos
intermediarios de peso molecular medio. Luego se forman unos compuestos con más
peso molecular, mononucleótidos, aminoácidos, azúcares simples, ácidos grasos y
glicerina. Por último se forman ácidos nucleicos a partir de los
mononucleótidos, proteínas a partir de los aminoácidos, polisacáridos a partir
de los azúcares y lípidos a partir de los ácidos grasos y la glicerina. Tras
esto, se forman asociaciones supramoleculares como los compuestous enzimáticos,
ribosomas, sistemas contáctiles, fibras... y finalmente la célula.
Los ácidos nucleicos son
sustancias que contienen la información genética y que la transmiten para
sintetizar proteinas. Los polisacáridos y los lípidos, no contienen información
genética, son componentes estructurales y de almacenamiento de energía. Las
proteínas forman los encimas, no ya con enlaces covalente, si no con más
débiles.
EL AGUA
Es un
líquido incoloro, inodoro e insípido. Forma ¾ partes de la tierra y de los organismos
vivos.
Propiedades
del agua
- Densidad: es mayor a partir de
4ºC, por eso el hielo flota sobre el agua líquida (entre 0 y 100ºC), y los
puentes de hidrógeno están muy juntos.
- Elevada temperatura de ebullición (a 100ºC),
elevado calor específico (el necesario para elevar 1ºC un gramo de agua),
haciendo que los organismos mantengan la temperatura estable.
- Elevado calor de vaporización: permite a los
organismos eliminar excesos de calor mediante la vaporización de pequeñas
cantidades de agua.
- Elevada conductividad calorífica: se puede
mantener la misma temperatura en todas las partes del organismo.
- Elevada tensión superficial: las moléculas
de la superficie del agua están muy unidas, aunque esta cohesión se puede
romper con jabones, y permite la mezcla de grasas.
Dentro de
las células se puede encontrar agua libre o unida a otras estructuras. Fuera de
la célula, el agua forma parte del plasma y la linfa, o en el tejido
intersticial.
Estructura química del agua.
Ya sea en
estado líquido, sólido o vapor, entre las diferentes moléculas de agua se
forman puentes de hidrógeno.
Disoluciones.
Es una combinación de diferentes componentes,
normalmente acuosas en bioquímica, formadas por agua y otra sustancia
(disolvente y soluto respectivamente). Éstas se pueden expresar de diferente
manera:
§ % peso: gramos de soluto
en 100 gramos de disolución.
§ % volumen: volumen de soluto
por cada 100 unidades de volumen de la disolución. Ej: 10% en volumen de suero
glucosado, son 10 ml de glucosa por cada 100 ml de suero.
§ % peso / volumen: unidades en peso
del soluto en 100 unidades de volumen de la disolución. Ej: 10 gr de glucosa
por 100 ml de suero glucosado.
§ % volumen / volumen: ej: disolución de
metanol- agua 1:1, significa que hay la misma cantidad de los dos.
§ Molaridad: número de
moléculas de soluto en un litro de disolución.
§ Molalidad: número de moles de
soluto en un litro de disolvente.
§ Normalidad: número de
equivalentes por cada gramo de soluto, en un litro de disolución.
Tipos de
disoluciones
§ Iónicas: el soluto se
disuelve en agua en forma de iones. Ej: ácido clorhídrico, ClH Û Cl- H+.
- Moleculares: el soluto está
formado por moléculas, el número de partículas que hay en la disolución es
igual al nñúmero de moléculas. Son disoluciones no electrolíticas, no
conducen corriente eléctrica. Ej: azúcares o alcoholes como etanol o urea.
- Coloidales: el soluto tiene un
tamaño mayor que el de las moléculas, puede oscilar entre 0’2 y 1 m de tamaño, y
hasta 10 Kd de peso. Ej: proteínas y ácidos nucleicos, que contienen
grupos polares (con carga eléctrica), y pueden formar enlaces con el agua.
- Micelar: formada por micelas,
compuestos amfipáticos (con grupos polares y apolares). En contacto con el
agua se agrupan dejando en el interior los grupos apolares o hidrofóbicos,
y fuera los polares. Ej: aceites.
Ionización
del agua.
Los átomos
de hidrógeno de las moléculas de agua tienen tendencia a saltar del átomo de
oxígeno al que están unidos covalentemente e ir al átomo de oxígeno de la
molécula con la que tienen un enlace de puente de hidrógeno, de manera que:
2H2O ®OH3+ +
OH-
H2O « H+ +OH-
Esta reacción de ionización
consigue y mantiene un equilibrio dinámico, en que, la tendencia del agua a
ionizarse queda contrarrestada por la tendencia de los iones a reunirse de
nuevo.
La constante de disociación
(K) de la reacción de ionización del agua es pequeña, porque la concentración
de moléculas sin disociar es muy grande comparada con la de disociadas.
Kw = [H+] [OH-]
Al despejar tenemos la Kw
(medida de acidez de los ácidos), o producto iónico del agua, que nos indica
que, en agua pura y a una determinada temperatura, el producto de las
concentraciones de los iones es constante y equivale a 10-14.
Los ácidos débiles,
como el acético, CH3COOH Û CH3COO-
+ H+ tienen una Kw pequeña, porque cuando estos ácidos llegan
al equilibrio se encuantra más parte en forma de mo´leculas que de iones, con
lo cual hay pocos protones sueltos.
Por el contrario, los ácidos
fuertes como el clorhídrico, tienen una Kw elevada, ya que la mayor
parte se encuentra en forma de iones
* Si añadimos al agua un ácido: los protones
aumentarán, la [H+] será 10-7, más los protones del HCl,
que es 0’01 y será mucho más ácido.
* Si añadimos al agua una base: será más básico.
Sistema del organismo para mantener
el pH.
El pH del
organismo se tiene que mantener estable, ya que diferencias de décimas pueden
conducir a estados muy graves, incluso al coma. Esto se consigue mediante
tampones o Buffers, sistemas consistentes en un binomio formado por un ácido
débil y su base conjugada. Entre ellos tenemos:
Tampón ácido
carbónico-bicarbonato.
* Si se añade un ácido,
no se suman, se combinan, y así se evita que haya cambios en el pH.
* Si se añade una base.
En las etapas finales del
metabolismo se forma mucho CO2, que pasa a la sangre y se disuelve
con el agua formando ácido carbónico, el cual da iones carbónicos y H+.
Así, a medida que se fuera formando CO2, se formarían más iones y H+,
y sería más ácido.
H2O¯
CO2 ® CO3H2
® CO3H-
+ H+
Para evitarlo, tenemos un
sistema que funciona de forma proteína-proteinato, a través de la hemoglobina, proteina que se combina con los
protones para mantener el pH de la sandre y liberar O2.
En el caso de la orina, es similar, pero con
el sistema fosfato monobásico-fosfato dibásico.
Acidosis y alcalosis.
Se produce acidosis cuando existe una excesiva cantidad de
protones, y alcalosis cuando éstos
disminuyen. Hay dos tipos:
§ Acidosis y alcalosis
respiratorias: son consecuencia de alteraciones en la ventilación pulmonar.
-
Acidosis, se produce cuando hay un aumento de CO2
en sangre muy grande.
-
Alcalosis, si pasa al contrario, disminuyen los
protones y el pH se vuelve muy básico; se puede dar en pacientes con
respiración asistida.
§ Acidosis y alcalosis
metabólicas:
-
Acidosis: p. Ej. Cuando se comen muchas grasas que se
digieren y producen ácidos, cuando se
hace ejercicio y se produce ácido láctico, o diabéticos que queman grasa para
conseguir energía.
-
Alcalosis: en situaciones que hay vómitos, se vacía el
contenido ácido del estómago y disminuyen los protones.
ENZIMAS
Los enzimas
son proteinas que intervienen en reacciones bioquímicas, cuya función es
facilitar las reacciones que se producen en el organismo.
Propiedades de los enzimas.
§ Poder catalítico: controlan las
reacciones bioquímicas
§ Sensibilidad al pH: algunos funcionan
con pH 7 y otros precisan un pH 7’8.
§ Sensibilidad a la
temperatura: unos funcionan mejor a una temperatura que otros.
§ Son específicos: unos más que otros
actuan sobre determinadas moléculas. Ej: la glucosa-quinasa añade un fósforo a
la glucosa en posición 6. glucosa ® glucosa 6p.También, las
hexoquinasas fosforilan todos los azúcares de 6 átomos de carbono, entre ellos
la glucosa.
§ No alteran el
equilibrio de la reacción, tan sólo cambia la velocidad con la que se llega a
él, reducen la energía de activación de la reacción.
Actividad de los enzimas.
La actividad de los enzimas se regula:
- Por cambios de pH y temperatura.
- Por las concentraciones de los sustratos y de los cofactores
que intervienen en la reacción.
- Por la síntesis de formas primarias no activas
(proenzimas). Ej: la tripsina se simplifica en forma de tripsinógeno, y
sólo en determinadas circinstancias se vuelve activa (tripsina).
- Por la inhibición del producto final de la reacción, que
puede inactivar el enzima.
- Mediante un control fisiológico. Ej: síntesis de la lactosa
por la glándula mamaria; la galactosa en condiciones normales produce
glucoproteinas, y al producirse el parto hay un cambio fisiológico que cambia
la galactosa a lactosa.
- Por determinadas formas de energía. Ej: en las plantas, la
fotosíntesis transforma la energía lumínica en química gracias a los
enzimas. En los seres vivos, la energía de los alimentos se trtansforma en
ATP.
Nomenclatura.
Los enzimas en general tienen nombres
propios, pero aparte existe una nomenclatura según la función que desempeñan:
-
Oxidorreductores: intervienen en reacciones
de oxidación-reducción.
-
Transferasas: intervienen en reacciones
que transfieren grupos funcionales.
-
Hidrolasas: intervienen en reacciones de hidrólisis.
-
Liasas: intervienen en reacciones de unión o
ruptura de enlaces.
-
Isomerasas: intervienen en reacciones de isomerización.
-
Ligasas: intervienen en reacciones de formación de
enlaces, con asociación de ATP.
S + E ® SE ® P
Este complejo se puede formar de dos formas:
1. Llave y cerradura: el centro activo
del enzima tiene una forma que encaja con el sustrato.
2. Modelo de adaptación: el enzima cambia
la adaptación del centro activo cuando el sustrato se le acerca.
Funcionamiento de los enzimas.
v1= K1 [E]·[S]
v2= K2 [ES]
v3= K3 [ES]
v4 es muy pequeña porque hay muy pocos enzimas, se vuelve a
unir al producto para formar el conjunto enzima-sustrato.
Kn= constante de Michaellis-Menten, es una medida de actividad
de los enzimas.
Los enzimas hacen que la velocidad de
reacción aumente de forma proporcional a la concentración del sustrato hasta
llegar al tope donde se logra la velocidad máxima de reacción, se llega al
equilibrio.
La Kn
es la concentración de sustrato en la
cual la mitad de los centros activos de los enzimas están unidos al sustrato.
Depende de cada enzima, ya que cada uno tiene su velocidad de reacción. En la
mayoría, la Kn oscila entre 10-1 y 10-6. Cuanto menor
es la Kn, menor será la velocidad de reacción.
Inhibición de los enzimas.
§ Inhibición
competitiva: una sustancia inhibidora se une al centro activo del enzima
impidiendo la unión de éste con el sustrato. Ej: succinato-fumarato. El molato
compite con el succinato y ocupa el centro activo del enzima impidiendo la
reacción para formar fumarato.
§ Inhibición no
competitiva: la sustancia inhibidora se une al enzima por otro lado cambiando la
forma del centro activo e impidiendo que el sustrato se pueda unir a él.
Enzimas reguladores o alostéricos.
Gráficamente
siguen una curva sigmoidal. A cambios pequeños de la concentración de sustrato
aumenta mucho la velocidad de reacción.
Presentan dos formas:
- Forma tensa o T.
- Forma relajada o S: el enzima en forma T
entra en contacto con una sustancia activadora y da lugar a la forma S
capaz de unirse al sustrato.
Según el tipo de sustancia
activadora, los enzimas serán:
§ Homotrópicos: activados por el
sustrato, pequeños cambios en la concentración de sustrato activan el enzima.
§ Heterotrópicos: activados por
sustancias diferentes al sustrato.
Ej: la hemoglobina presenta
una curva sigmoidea porque es el propio sustrato el que hace que se active el
enzima, es la primera molécula de oxígeno quien hace que se active el enzima.
VITAMINAS
Son sustancias necesarias en
pequeñas cantidades en el organismo, y deben ingerirse con la dieta. Pueden
ser:
§ Liposolubles: se disuelven en
lípidos: Son: A, D, E, K:
Vitamina A o Retinol
Se
une a la opsina (proteina del globo ocular) para formar rodopsina, necesaria
para la visión en la oscuridad. Es útil para la síntesis de nucopolisacáridos.
Ej: ácido retinólico, derivado del retinol, es necesario para el crecimiento
oseo y celular.
Se
encuentra en los vegetales, en los caretinoides de la zanahoria.
Vitamina D o colicalciferol
Se
forma en la dermis por influencia de la radiación solar. Pasa por la sange al
hígado, donde se hidroxila en posición 1 y después pasa al riñon y se hidroxila
en posición 25, la forma activa de la vitamina.
Interviene en el metabolismo fosfocálcico, regula la mineralización del
tejido oseo. Su insuficiencia puede producir raquitismo (en niños) o
osteomalacias (en adultos).
Vitamina E o tocoferoles
Tiene propiedades
antioxidantes, y se cree que su función está relacionada con la prevención de
la destrucción oxidativa de los lípidos de la membrana celular. Se cree que es
útil en embarazos y fertilidad.
Vitamina K
Se
encuentra en aceites, vegetales, grasas... se originan de diferentes formas,
Vit. K1= origen vegetal.
Vit. K2=sintetizada por microorganismos.
Intervienen en la regulación de la sangre.
§ Hidrosolubles: se disuelven en
agua.. Todas las B y C:
Las vitaminas del complejo B
Forman parte de los coenzimas que intervienen en las reacciones
metabólicas; algunas están relacionadas con procesos biosintéticos necesarios
para la proliferación celular, con la hematopoiesis de la sangre.
- B2 o Riboflamina, forma
parte de los coenzimas FAD y FMN, que participan en reacciones de
oxidación-reducción.
- B3 o Niacina, forma parte
de los coenzimas NAD y NADP que también intervienen en la reacción de
oxidación-reducción. Su falta produce pelagra, caracterizada por las tres D:
dermatitis, diarrea y demencia.
- B5 o ácido pantoténico,
forma parte ded coenzima CoA, importante en el catabolismo de hidratos de
carbono, ácidos grasos y aminoácidos.
- B6, puede tener diversas
formas (piridoxina, piridoxal, pirodoxamina) dependiendo del grupo (OH,
amina...). Forma parte del coenzima Pirixodal, y también está relacionado con
reacciones de catabolismo energético
- B8 o Biotina, interviene
en reacciones catalizadas por enzimas de carboxilación.
- B9 o ácido fólico.
- B12 o cobalamina,
importante en la síntesis de ADN.
Este grupo es importante en mayor cantidad en
niños, ancianos, mujeres lactantes y pacientes alcohólicos crónicos, en
fumadores y los que siguen régimen de adelgazamiento.
Vitamina C o ácido ascórbico
Interviene en reacciones de hidroxilación y es importante en la
protección de las mucosas. Su déficit produce escorbuto.
Las vitaminas son sustancias necesarias en
ciertas reacciones metabólicas, se unen o ayudan al enzima para que transcurra
la reacción.
Entre los coenzimas están:
- NAD, nicotinaminadinucleótido
- NADP, nicotinaminadinucleótido
fosfato
NAD y NADP intervienen en enzimas deshidrogenasas.
- FAD, flavinadenindinucleótido
- FMN
FAD y FMN intervienen en flavoenzimas.
- TTP, pirofosfato de tramina:
interviene en las transcetclasas y deshidrogenasas.
- PAL, fosfato de pirixodal:
interviene con deshidrogenasas y transaminasas.
- CoA, interviene en el complejo a.
Graso sintetasa, y en el piruvato deshidrogenasa.
- Co de la B12: interviene
en las nutasas.
En algunas reacciones, también se necesitan
otros elementos, aunque en poca cantidad, las metaenzimas: Fe, Mn, Mg, Zn,
Cu...
PROTEINAS
Características.
- Función estructural.
- Participan en las funciones de la célula
- Contienen la información genética de los cromosomas
Estructura.
Las
proteínas están formadas por una cadena de aminoácidos. Los aminoácidos son
cadenas de moléculas de carbono con un grupo amino
A partir de los aminoácidos
se forman en primer lugar los péptidos, cadenas de aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Para distinguir los péptidos
se analiza la secuencia de aminoácidos mediante enzimas que rompen el enlace
peptídico (ej: tripsina o quimiotripsina en el páncreas), los aminoácidos
quedan sueltos, y con un campo de corriente se separan por pesos moleculares y
por carga en una cubeta de electroferesis.
Las proteinas tienen una
secuencia de aminoácidos más larga que los péptidos. Contienen C, H, O, N, S y
otros elementos en menor cantidad. Tienen un peso molecular elevado; se dividen
en:
- Proteinas sencillas, si sólo están
formadas por aminoácidos.
- Proteinas conjugadas, contienen aminoácidos
y otros elementos como ácidos nucleicos (nucleoproteinas), grasas
(licoproteinas), o glúcidos (glucoproteínas).
Su tamaño es de 6000 a 1000000 Kd, y según su
forma tridimensional pueden ser:
- Proteinas fibrosas: formadas por cadenas
polipeptídicas ordenadas de forma paralela e insolubles en agua. En
general forman parte del tejido conjuntivo en tendones, huesos, fibras
contráctiles musculares de la célula, pelo y uñas.
- Proteinas globulares: con forma esférica,
formadas por cadenas polipeptídicas que se doblan en forma globular y
solubles en agua. Entre ellas están enzimas, anticuerpos, hormonas,
proteinas con función transportadora de otras sustancias (ej: hemoglobina).
Funciones.
- Enzimática: los enzimas son de
naturaleza protéica.
- Estructural: forman parte de
diferentes orgánulos y componentes de la célula.
- Transporte: hay proteinas
asociadas a sustancias que facilitan el transporte por la sangre.
Conformación
protéica.
Las proteinas pueden
presentar una estructura o conformación nativa, que puede ser en diferentes
niveles:
- Estructura primaria: es la secuencia de
aminoácidos. De ella dependen las demás estructuras.
- Estructura secundaria: es la disposición
espacial de la estructura primaria, viene dada por los plegamientos
de la cadena de aminoácidos. La
disposición puede ser:
-
Cadena a o hélice a: enrollamiento en forma de
espiral dextrógira, aminoácdos no consecutivos se enlazan por puentes de hidrógeno.
-
Cadena b o lámina plegada:
la cadena de aminoácidos está plegada.
-
Hélice de colágeno: hélice levógira de tres
cadenas polipeptídicas. El colágeno es una proteina fibrosa, abundante en
tendones y tejido óseo.
§ Estructura terciaria: disposición espacial
de la secundaria. Es la forma definitiva de la proteina o conformación. Puede
ser globular o filamentosa (fibrosa). Entre las globulares está la mioglobina, formada por una cadena
peptídica de 133 aminoácidos, que se pliega en diferentes fragmentos formando
una estructura globular, un total de ocho segmentos plegados, y cada uno de
éstos con una hélice a; en su interior
tiene un grupo hemo que contiene hierro; los aminoácidos con carga están
en el exterior y los que no tienen carga en el interior.
§ Estructura
cuaternaria: la presentan las proteinas formadas por más de una cadena, unidas
entre sí; cada una de ellas se llama protómero. En esta estructura se
encuentran partes funcionales o subunidades.
Ej: la hemoglobina es una
proteina formada por 4 cadenas: 2 a de 141 aminoácidos
cada una, y 2 b con 146 aminoácidos
cada una. Las cadenas a y b tienen una estructura muy
similar, la terciaria es de hélices a que se pliegan y contienen 4 grupos hemo que
facilitan el transporte de oxígeno por la sangre.
Proteinas
en la orina.
En condiciones normales, a
través de la orina se eliminan pequeñas cantidades de proteina, que pueden
aumentar según ciertas enfermedades: renales, cardíacas, fiebre o mieloma. La mieloma
es un tipo de cáncer que produce la eliminación de grandes cantidades de
proteina. El cáncer en células sanguíneas se localiza en la n. o. Proteina de
Bence Jones, utilizada para identificar este cáncer.
Proteinas
en el suero.
Entendemos
como:
- Suero: sustancia que queda de la
sangre cuando ésta se ha coagulado.
- Plasma: lo que queda después de
centrifugar la sangre.
En el suero encontramos proteinas albúminas y
globulinas, son sustancias transportadoras de otros elementos.
GLÚCIDOS
Son compuestos de carbono
con fórmula general Cn (H2O)n ; son
polihidroxialdheidos o polihidroxicetonas, clasificados según su grupo
funcional (aldosas y cetonas).
Los azúcares se pueden
encontrar de forma lineal o formando ciclos. Constituyen el material energético
de uso inmediato, la glucosa es el azúcar más
usado para proporcionar enería rápidamente.
Funciones.
- La función principal es proporcionar energía.
- Almacena energía en forma de glucógeno en los animales, y en forma de
almidón en las plantas. Son polisacáridos de reserva de material
energético.
- Estructural, formando àrte de la
célula, tejidos, membranas...
Clasificación.
Monosacáridos.
Están costituidos por
azúcares sencillos que contienen de 3 a 7 átomos de carbono. Incluyen:
- Hexosas, compuestos por 6 átomos de carbono. Ej: glucosa, fructosa.
- Pentosas, con 5 átomos de carbono.
- Triosas, 3 átomos de carbono.
- Tetrosas y heptosas con 4 y 7 átomos de carbono respectivamente.
Oligosacáridos.
Son más complejos, están
formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos, mediante enlace glicosídico. Según el número de mososacáridos que
los forman pueden ser disacáridos, trisacáridos, etc... Entre los disacáridos
encontramos:
- Maltosa: formada por dos
unidades de glucosa.
- Lactosa: formada por una
unidad de D-galactosa y una de glucosa.
- Sacarosa: formada por una
glucosa y una fructosa.
Polisacáridos.
Formados por cadenas muy
largas de más de 10 monosacáridos unidos por enlace glicosídico, lineales o
ramificados. Tienen un gran peso molecular.
Funciones:
- En general, sustancia de reserva, ej: almidón en las plantas y
glucógeno en animales.
- Estructural, forman parte de la celulosa en las plantas.
Clasificación:
- Homopolisacáridos: están formados por un
sólo tipo de monosacárido. El almidón, glucógeno y celulosa, están
formados sólo por unidades de glucosa.
1.
Almidón: tiene 2 formas:
I.
Amilosa: las cadenas son lineales y unidas con
enlaces a (1®4), que se rompen por el
encima amilasa (segregado por el páncreas).
II.
Amilopectina: las cadenas lineales
anteriores pueden presentar ramificaciones con enlace a (1®6). Este enlace lo rompe el
enzima glicosidasa.
2.
Glucógeno: molécula ramificada con enlaces a (1®4) y a (1®6), que se diferencia del
almidón porque es mucho más ramificado. Es su equivalente pero en animales.
3.
Celulosa: componente estructural de las plantas
constituido por cadenas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos b (1®4). Nosotros no tenemos
enzimas para romper este enlace, tan sólo pueden digerirla los rumiantes, ya
que en el rumen (uno de sus estómagos) tienen unas bacterias que pueden
sintetizarlo.
§ Heteropolisacáridos: estám formados por
monosacáridos diferentes. Entre ellos están:
1.
Ácido hiaurónico: formado por D-glucoránico
y n-acetilglucosamina; es un componente del tejido sinovial de los músculos y
mucosas.
2.
Agar: formado por unidades de D-galactosa y L-galactosa,
dos isómeros diferentes.
3.
Moreína: compuesto de n-acetilglucosamina y
n-acetilurámico; es un componente de la pared bacteriana.
Glúcidos
en el organismo.
Podemos encontrar azúcares
que son síntomas de enfermedad, como por ejemplo con la glucosa, que cuando
está presente produce glucosuria. Cuando éste existe en sangre en exceso se
dice que hay hiperglucemia.
La glucosa se transporta a
traves de la sangre a todas las células para proporcionar energía, y entra a
ellas gracias a la insulina, donde se degrada por glucólisis y en el Ciclo de
Krebs produciendo ATP.
Los diabéticos no pueden
producir insulina, este paso se bloquea, aumenta muchísimo la glucosa en sangre
y su excrección por la orina, ya que la sangre también pasa por los riñones.
LÍPIDOS
Son
sustancias grasas que constituyen fundamentalmente las reservas del organismo.
Funciones.
- Estructural: forman parte de
membranas, orgánulos...
- Reserva: las grasas se
almacenan sin agua, así 1 gramo de grasa proporciona mucha más energía que
4 gramos de glucógeno.
- Protección: protegen del frío, de
los golpes... Ej: debalo de la piel se encuentra el penículo adiposo que
nos protege del frío. Los riñones están envueltos de grasas para
protegerlos de los golpes.
- Hay coenzimas que son lípidos.
- Hay vitaminas liposolubles que son lípidos.
Características.
- Son insolubles en agua, y solubles en disolventes orgánicos.
- Son ésteres de alcohol y ácidos grasos, y pueden ser sólidos
(ceras) o líquidos (aceites) a temperatura ambiente, dependiendo de:
-
La longitud de la cadena.
-
El grado de saturación.
Estructura.
El
constituyente de los lípidos son los ácidos grasos, cadenas usualmente de 14 a
20 carbonos con un grupo ácido terminal.
Según sus enlaces,
estos ácidos grasos pueden ser:
- Saturados: la cadena tiene
enlaces simples. Ej: ácidos láurico, mirístico, palmítico y esteárico.
- Insaturados: tienen enlaces dobles
y/o triples. Ej: ácidos palmitoleico, oleico, linoleico, linolénico y
araquidónico; estos últimos tres son necesarios para el organismo y se
deben ingerir con la dieta.
Clasificación.
1.
Grasas neutras: son las más abundantes.
Constituyen material de reserva en los adipocitos (células grasas) en el reino
animal, y en el reino vegetal. Están formados por glicerol (alcohol) unido a 2
o 3 ácidos grasos por enlace éster. El glicerol o glicerina está formado por
tres carbonos que se unen cada uno a un ácido graso, pero sólo se puede
esterificar con un sólo tipo de ácido graso. Según se unan 1, 2, o 3 ácidos
grasos se llaman monoglicéridos, diglicéridos o triglicéridos.
2.
Ceras: unión mediante enlace éster de ácidos grasos con
un alcohol de cadena larga diferente del glicerol. Son sólidos e insolubles en
agua, y se encuentran como protección en animales y plantas, recubriendo plumas
de aves, hojas, piel... Ej: canolina, cera que recubre la lana de las ovejas.
3.
Derivados de los esteroles: están constituidos por
isopreno.
Según la
cantidad de isopreno que tengan se llaman:
-
Tarpenos: de 2 a 6
isoprenos.
-
Carotenos: 8 isoprenos.
-
Astercides: con isopreno en
forma clínica.
Carotenos
y tarpenos son propulsores de vitaminas y también pigmentos. Los astercides
tienen estructura clínica e incluyen sales biliares, hormonas producidas por la
cápsula renal (cortisol o corticesterona), hormonas sexuales, vitamina D,
colesterol y ergoesterol.
El colesterol
es una sustancia que se encuentra en el reino animal y tiene 27 átomos de
carbono; se puede encontrar de forma libre o combinado con otros elementos. Es
insoluble en agua y soluble en disolventes orgánicos, y es abundante en el
citoplasma, las mitocondrias... el ergocolesterol
es su equivalente en el reino vegetal.
- Fosfoglicéridos: están constituidos
por glicerol, unido a 2 ácidos grasos y a un ácido fosfórico. Ésta es la
estructura más sencilla y corresponde al ácido
fosfatílico. Pueden haber otros fosfoglicéridos unidos a otras
moléculas como colina, serina, etanolamina o inositol.Otros: la cardiolipina es un fosfoglicérido que se encuentra
en las mitocondrias del corazón, y está formado por la unión de 3
gliceroles, 3 alcoholes, 4 ácidos grasos y 2 ácidos fosfóricos).
- Esfingolípidos: están formados por
esfingosina (alcohol) y un ácido graso. Pueden ser:
-
Fosfoesfingolípidos: se unen a un ácido
fosfórico y a una colina. Son sustancias producidas por la esfingomielina.
-
Glucoesfingolípidos: se unen a un
azúcar hexosa, a otra hexosa y a un ácido siálico. Es una molécula larga.
TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN DEL ADN
Las proteinas contienen información
genética, cada cadena de ADN contiene la información necesaria para sintetizar
proteinas. El ADN forma una cadena de ARN, el cual dará lugar a las proteinas
por el proceso de traducción.
En el ADN y el ARN hay 4 nucleótidos
diferentes, y en las proteinas 20 aminoácidos diferentes. Si cada nucleótido
llevara la información para un aminoácido, sólo se podrían hacer 4; así, la
síntesis de aminoácidos se basa en tripletos de combinaciones de 3 bases
nitrogenadas.
Este código es universal para todos los
organismos. Es una transcripción selectiva porque sólo se transcriben algunas
regiones del ADN, y algunas de ellas, además, sólo en células especializadas.
Se transcribe sólo una cadena de ADN porque la otra no contiene información.
Transcripción
Es la síntesis de una molécula de ARN
complementaria a una de ADN, y tiene lugar en el núcleo de las células
eucariotas. Fases:
- Iniciación: a partir de una
cadena de ADN de sintetiza un fragmento de ARN complementario a la cadena
mediante el enzima ARN polimerasa II.
- Elongación: el fragmento de ARN
se va alargando, ya que el ARN pol II recorre la cadena molde del gen
leyendo sus bases nitrogenadas y coloca unas complementarias a la cadena
que va fabricando.
- Terminación: se encuentra algún
triplete de stop y se dejan de unir nucleótidos.
- Maduración: tras formarse largas
cadenas de ARN mensajero, éste sufre una maduración, se eliminan los
fragmentos que no contienen información.
Traducción
Es la
síntesis de proteinas a partir de la información del ARN mensajero y tiene
lugar en los ribosomas de las células.
Proceso: el ARNm que ha salido del núcleo se dirige a
los ribosomas y empieza a leer tripletos, así, el ARN correspondiente a ese
tripleto (el que tiene la secuencia complementaria al que se está leyendo) se
une y aparece el primer aminoácido. Se realiza lo mismo sucesivamente tripleto
tras tripleto hasta que aparece un stop y se rompe la unión de los aminoácidos
con el ARNt, y éstos se unen también mediante enlace peptídico para formar la
proteina.
También se realiza en fases:
iniciación (el ARNm llega a los ribosomas), elongación (lectura y
síntesis de proteínas) y terminación (acaba la traducción y los
componentes se separan)
Tipos de ARN.
- ARNm (mensajero): es una molécula de
vida corta sintetizada en el nucleo de la célula como complemento de una
molécula de ADN, y con función de llevar la información del gen al
ribosoma.
- ARNr (ribosómico): se encuentra unido a
las proteinas de los ribosomas de las células, y es el único que aún conserva
la función catalítica.
- ARNt (de transferencia): molécula
corta de ARN unida a un aminoácido.
METABOLISMO
Es el conjunto de reacciones químicas que
se producen en el organismo.
FUNCIONES.
- Obtención de energía.
- Transformar los elementos ingeridos en la dieta
en moléculas sencillas que serán propulsoras de moléculas más complejas.
CATABOLISMO.
Consiste en la degradación de
moléculas grandes y complejas para formar moléculas sencillas guardando la
producción de energía en forma de ATP.
Digestión de los
alimentos que ingerimos con la dieta:
Azúcares.
Podemos ingerir
hidratos de carbono en forma de polissacáridos que se digieren en la boca
mediante la saliva, que contiene el enzima amilasa
el cual rompe lo enlaces de los azúcares a (1® 4). Estos oligosacáridos
siguen por el tubo digestivo y en el intestino terminan de degradarse mediante
los encimas amilasa pancreática que rompe el
enlace a (1® 4) y la glucosidasa para el
a (1® 6), logrando que pasen a
ser monosacáridos. Los alimentos que contienen b (1® 4), como la celulosa, no se
pueden digerir ya que no tenemos enzimas para romperlos; éstos son los que
corresponden a la fibra.
Þ Glucólisis (vía catabólica de
glúcidos)
La glucosa atraviesa
la pared del tubo digestivo pasando a la sangre y repartiéndose por todo el
organismo. Cuando las células necesitan energía, la glucosa en sangre entra en
el interior de la célula donde se degrada por glucólisis.
La glucólisis es una
degradación de la glucosa en moléculas más pequeñas sin necesidad de oxígeno, es
un proceso anaeróbico que lo realizan todos los organismos, animales, plantas,
organismos aerobios...
Tiene lugar en el
citoplasma de la célula, donde se encuentran todos los enzimas necesarios.
Consiste en una priemra serie de reacciones que dan lugar a una molécula de
piruvato; en un organismo aeróbico transformamos ese piruvato en Acetol Co A,
que entrará en el Ciclo de Krebs (proceso aeróbico). A partir del piruvato, los
organismos anaeróbicos pueden formar ácido láctico por fermentación láctica
o etanol por fermentación alcohólica.
Þ Pasos de la
glucólisis.
1.
La glucosa
entra en el citoplasta de la célula y se transforma en glucosa-6-fosfato
en una reacción irreversible consumiento 1 ATP que pasa a ser ADP. El enzima
que cataliza esta reacción es el hexoquinasa
o glucosaquinasa.
2.
La
glucosa-6-fosfato se transforma en fructosa-6-fosfato
con sus mismos 6 átomos de carbono; se realiza mediante el enzima fosfoglucoisomerasa
3.
La
fructosa-6-fosfato se convierte en fructosa-1,6-fosfato
utilizabdo otro ATP (que será ADP). EL enzima utilizado es la fosfofructoquinasa, un enzima alostérico que se
inhibe cuando hay mucho ATP y se estímula con gran cantidad de ADP.
4.
La fructosa-1,6-fosfato que tiene 6 carbonos, da
lugar, mediante el enzima aldolasa, a dos compuestos de 3, gliceraldéhido-3-P y dihidroxiacetona-P.
Estos 2 compuestos son isómeros y se transforman mediante la triosafosfatoisomerasa.
5.
El gliceraldéhido-3-P pasa a ser 1,3-difosfoglicerato mediante el enzima gliceraldéhido-3-P deshidrogenasa utilizando 1 NAD
que pasa a ser NADH2 .
6.
El 1,3-disfosfoglicerato pasa a ser 3-fosfoglicerato soltando un fósforo, con lo cual
1 ADP pasa a ser ATP, mediante el enzima fosfogliceroquinasa.
7.
El
3-fosfoglicerato de transforma en 2-fosfoglicerato
mediante el enzima fosfogliceromutasa, y
éste pasa a ser fosfoenol piruvato mediante
el encima enclasa, soltando una molécula de
agua.
8.
El fosfoenol piruvato pasa a ser piruvato mediante una reacción irreversible con el
enzima piruvatoquinasa, transformando una
molécula de ADP en ATP.
Balance de la
glucólisis:
Glucosa + 2 ATP + 2
NAD + 2 Pi + 4 ATP ® 2 Pyr + 2ADP + 2
NADH2 + 4 ATP + H2O
Glucosa + 2 NAD +
2 Pi + 2 ADP ® 2 Pyr + 2 NADH2
+ 2 ATP + 2 H2O
|
Cada vez que una glucosa se degrada se
forman 2 ATP.
Glucosa ® glucosa-6-P, irreversible
Fructosa-6-P ® fructosa 1,6-P,
irreversible
Fosfoenolpiruvato ® piruvato, irreversible
Proteínas.
Las proteínas que ingerimos se digieren en
el estómago mediante las enzimas protenasas, que rompen la secuencia de
aminoácidos por los extremos, siendo la aminoproteasa
el enzima que la rompe por el grupo amino, y el carboxilterminal
por el carboxil.
La pepsina
(enzima del estómago) actúa en pH ácido y rompe los aminoácidos. Los que no
pueden romperse aquí llegan al intestino donde actuarán los enzimas tripsina y quimiotripsina,
acabando de romper las proteínas.
ANABOLISMO:
Consiste en la síntesis de moléculas
grandes y complejas a partir de moléculas sencillas con consumo de energía.
